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Text File  |  1996-03-04  |  3KB  |  50 lines
  1.        Document 0685
  2.  DOCN  M9640685
  3.  TI    The extracellular domain of CD45 controls association with the CD4-T
  4.        cell receptor complex and the response to antigen-specific stimulation.
  5.  DT    9604
  6.  AU    Leitenberg D; Novak TJ; Farber D; Smith BR; Bottomly K; Howard Hughes
  7.        Medical Institute, Section of Immunobiology, Yale; University School of
  8.        Medicine, New Haven, Connecticut 06510, USA.
  9.  SO    J Exp Med. 1996 Jan 1;183(1):249-59. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96136767
  11.  AB    The CD45 tyrosine phosphatase plays an important role in regulating T
  12.        lymphocyte activation, but the function of the different isoforms of
  13.        CD45 is not known. T cell transfectants have been prepared that express
  14.        individual CD45 isoforms in cells with a well-defined T cell receptor
  15.        (TCR) from the D10 T helper 2 clone. We find that cells bearing low
  16.        molecular weight CD45 isoforms are far more efficient in responding to
  17.        stimulation with peptide and antigen-presenting cells compared with
  18.        cells bearing high molecular weight CD45 isoforms. One hypothesis for
  19.        the preferential activation of cells that express low molecular weight
  20.        CD45 isoforms is that they interact with other cell surface antigens
  21.        important in TCR signaling, altering their phosphorylation status and
  22.        affecting the character of the signal transduction pathway. In this
  23.        report, using cells expressing single isoforms, we demonstrate that low
  24.        molecular weight isoforms of CD45 preferentially associate with CD4 and
  25.        the TCR complex compared with high molecular weight isoforms. The
  26.        molecular basis for this interaction was further examined using a
  27.        glycosyl phosphatidyl inositol (GPI)-linked form of CD45Null (lacking
  28.        tyrosine phosphatase domains), which preferentially associated with CD4
  29.        compared with GPI-linked CD45ABC, and cytoplasmic tail mutants of CD4,
  30.        which retained the ability to coassociate. Using this panel of
  31.        transfectants, it is clear that the interaction between CD4 and CD45
  32.        does not require the cytoplasmic domains of CD45, but is dependent on
  33.        the specific external domain of the various isoforms: low molecular
  34.        weight species were more likely to associate with the CD4-TCR complex
  35.        than the higher molecular weight isoforms, and their ability to
  36.        coassociate correlated with the magnitude of the response to specific
  37.        antigen.
  38.  DE    Amino Acid Sequence  *Antigen Presentation  Antigens, CD4/*METABOLISM
  39.        Antigens, CD45/GENETICS/*METABOLISM  Base Sequence  Cell Line
  40.        Comparative Study  CD4-Positive T-Lymphocytes  CD8-Positive
  41.        T-Lymphocytes  Flow Cytometry  Immunologic Capping  *Lymphocyte
  42.        Transformation  Molecular Sequence Data  Phenotype  Phosphoric Diester
  43.        Hydrolases  Protein Binding  Receptors, Antigen, T-Cell/*METABOLISM
  44.        Recombinant Proteins/METABOLISM  Structure-Activity Relationship
  45.        Support, Non-U.S. Gov't  Transfection  JOURNAL ARTICLE
  46.  
  47.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  48.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  49.  
  50.